Fiche de révision · S3

Résumé — Biochimie structurale

Tout le module en une page : les chapitres condensés en points essentiels, le vocabulaire et les pièges d'examen. Pour la veille de l'épreuve.

L'eau, les solutions aqueuses et les tampons

Molécule en V (angle 104,5°), fortement polaire ; liaison hydrogène ≈ 20 kJ/mol vs liaison covalente O–H ≈ 460 kJ/mol.
Effet hydrophobe (origine entropique) → micelles et bicouches des amphiphiles ; hydrophile vs hydrophobe vs amphiphile.
Ke = [H⁺][OH⁻] = 10⁻¹⁴ à 25 °C ; pH = −log[H⁺] ; pH + pOH = 14.
Henderson-Hasselbalch : pH = pKa + log([A⁻]/[AH]) ; à pH = pKa, ionisation à 50 % ; zone tampon = pKa ± 1.
3 tampons physiologiques (pH sanguin 7,4) : bicarbonate (pKa ≈ 6,1, ouvert sur le CO₂), phosphate (pKa ≈ 6,8–7,2), protéines (His).

Ose = polyhydroxyaldéhyde (aldose, C1) ou polyhydroxycétone (cétose, C2) ; formule CₙH₂ₙOₙ ; osides = holosides ou hétérosides (+ aglycone).
Série D si l'OH de l'avant-dernier carbone est à droite en Fischer ; 2ⁿ stéréoisomères pour n carbones asymétriques (aldohexose → 16, 8 D).
Épimères = un seul carbone différent (Glc/Gal en C4, Glc/Man en C2) ; D/L ne détermine pas le sens (+/−) du pouvoir rotatoire (D-Glc + mais D-Fru −).
Cyclisation : hémiacétal/hémicétal → pyranose (C1–C5) ou furanose (C1–C4) ; carbone anomérique α (OH en dessous) ou β (au-dessus) ; mutarotation α ⇌ β.
Fonction carbonyle libre → pouvoir réducteur (Fehling) ; dérivés : acide aldonique, acide uronique, polyol, osamine, ester phosphorique, désoxyose.

Liaison osidique = acétal sur le carbone anomérique, nommée par anomérie et carbones engagés (α(1→4), β(1→4), α(1→6)) ; O-osidique ou N-osidique.
Réducteur si un carbone anomérique reste libre (lactose β(1→4), maltose α(1→4)) ; non réducteur si les deux sont engagés (saccharose, tréhalose).
Amidon = amylose linéaire α(1→4) (20–30 %) + amylopectine ramifiée α(1→6) tous les 24–30 résidus (70–80 %) ; glycogène = même plan, plus ramifié (tous les 8–12 résidus).
Cellulose = glucose β(1→4), microfibrilles insolubles non digérées par l'homme ; chitine = N-acétyl-glucosamine β(1→4).
GAG (acide hyaluronique, chondroïtine sulfate, héparine) → protéoglycanes ; glycoprotéines N-liées (Asn) ou O-liées (Ser/Thr) ; groupes sanguins ABO.

Lipide = insoluble dans l'eau, soluble dans les solvants organiques ; saponifiable (acides gras estérifiés) vs insaponifiable (stérols, terpènes).
Acide gras : chaîne à nombre pair de C, notation Cn:x Δ ou ω ; doubles liaisons cis non conjuguées ; point de fusion ↓ avec l'insaturation.
Linoléique C18:2 (ω6) et α-linolénique C18:3 (ω3) sont essentiels ; l'arachidonique C20:4 (ω6) donne les eicosanoïdes.
Triglycéride = glycérol + 3 AG (réserve, apolaire, saponification → savons) vs phospholipides et sphingolipides (amphiphiles, bicouches membranaires).
Cholestérol : 27 C, noyau stérane, OH en C3, double liaison C5–C6 ; précurseur des acides biliaires, hormones stéroïdes et vitamine D.

Acide α-aminé = NH₂ + COOH + H + R sur Cα ; tous de série L sauf Gly (achirale) ; proline = acide iminé.
5 classes selon R : apolaires (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met), aromatiques (Phe, Tyr, Trp, UV 280 nm), polaires non chargés (Ser, Thr, Cys, Asn, Gln), basiques (Lys, Arg, His), acides (Asp, Glu).
pK1 ≈ 2,2 (COOH), pK2 ≈ 9,4 (NH2) ; zwitterion à pH neutre ; pHi = moyenne des deux pK qui encadrent la forme neutre (Gly ≈ 5,8).
Ninhydrine → violet (proline → jaune) ; Sanger (DNFB) et dégradation d'Edman identifient l'extrémité N-terminale.
Liaison peptidique : caractère partiel de double liaison → plane, rigide, configuration trans ; seuls φ et ψ tournent (Ramachandran).

Primaire = séquence (liaisons peptidiques covalentes) ; expérience d'Anfinsen → la séquence dicte le repliement.
Secondaire : hélice α (3,6 résidus/tour, pas 0,54 nm, H entre i et i+4) et feuillet β (parallèle vs antiparallèle, plus stable) ; H uniquement sur le squelette.
Tertiaire stabilisée par effet hydrophobe (moteur principal), liaisons H, ponts salins, Van der Waals et ponts disulfure ; fibreuses (collagène, kératine) vs globulaires (enzymes).
Quaternaire = plusieurs sous-unités ; hémoglobine α₂β₂ coopérative (sigmoïde) vs myoglobine monomérique (hyperbolique).
Dénaturation (chaleur, pH, urée, SDS, β-mercaptoéthanol) conserve la structure primaire ; purification : salting out → dialyse → chromatographies (taille, charge, affinité) → SDS-PAGE.

Nucléotide = base (purine A, G ; pyrimidine C, T, U) + pentose (ribose ou 2'-désoxyribose) + phosphate ; liaison N-osidique C1'–N9 (purines) ou C1'–N1 (pyrimidines).
ATP : phosphates α, β, γ, liaisons anhydride riches en énergie ; NAD⁺, FAD, coenzyme A et AMPc sont des dérivés nucléotidiques.
Liaison phosphodiester 3'–5' ; chaîne polaire lue et synthétisée de 5' vers 3' ; 1 pb ≈ 660 Da.
Double hélice B (Watson-Crick, 1953) : deux brins antiparallèles complémentaires (A=T, 2 liaisons H ; G≡C, 3), droite, diamètre 2 nm, 10 pb et 3,4 nm par tour.
Chargaff : A = T, G = C ; compaction eucaryote : nucléosome (146 pb, octamère d'histones + H1) → fibre 30 nm → chromosome métaphasique.

ARNm (codons, coiffe, poly(A), épissage), ARNt (feuille de trèfle, anticodon, CCA-3'), ARNr (70S = 50S+30S procaryotes ; 80S = 60S+40S eucaryotes).
Absorption UV à 260 nm (1 unité ≈ 50 µg/mL d'ADN db) ; dénaturation thermique → effet hyperchrome ; Tm ↑ avec le % G+C, la force ionique et la longueur.
Enzymes de restriction : sites palindromiques, bouts francs ou cohésifs ; ADN polymérase 5'→3' avec amorce ; ligase ; transcriptase inverse.
PCR : dénaturation 94–95 °C → hybridation 50–65 °C → élongation 72 °C (Taq polymérase), 2ⁿ copies après n cycles.
Réplication semi-conservative (Meselson-Stahl, ¹⁵N) ; code génétique : 64 codons, 61 sens (dégénéré), 3 stop, AUG initiateur, universel et non chevauchant.